AChE 晶体结构：
1991 年, Sussman 等首次报道了电鳐(Torpedocalifornica, Tc) 的AChE 催化亚基晶体X射线衍射图谱。该催化亚基是由14 个A螺旋与12 个B折叠组成的大小为415 nm ×610 nm×615 nm 的椭球形分子, A螺旋、B折叠在晶体中的含量分别为15%、30% , B折叠位于椭球形分子的中央, A螺旋将其包围。AChE 的晶体形式是有糖酯锚的同源二聚体, 同源二聚体被42螺旋束抱紧, 42螺旋束由来自每个亚单位的螺旋AF’3 和AH 组成。唯一的链间二硫键与羧基端的Cys537 有关。氨基端和羧基端的1～ 3 氨基酸残基和暴露的噜噗(loop ) (485～ 489) 在电子密度图中看不到, 可能是因为末端的3 个氨基酸残基和膜锚定结构域的寡聚糖延伸是无序的。4 个糖基化位点之一A sn416 附近的电子密度与糖成分相对应。
乙酰胆碱酯酶的三维结构：
应用原子力显微技术对AChE 进行成像,发现AChE呈均匀的椭圆形颗粒,与X-衍射的形态相似,大小为98 ×79 ×3nm。AChE 活性中心由三个主要区域组成: ①酯解部位:含丝氨酸、组氨酸,能与ACh 的羰基碳原子结合; ②阴离子部位:至少含一个羰基,可能来自谷氨酸,能以静电吸引ACh 的季铵阳离子基团; ③疏水性区域:与酯解或季铵基团结合部位连结或在其附近,由色氨酸或酪氨酸等芳香族氨基酸组成,在与芳香基底物结合中起重要作用。
立体结构分析显示,其最突出的特征是有一深而窄的峡谷,AChE 的催化活性集团即位于此峡谷中。而在酶活性中心部位,过去认为静电吸收底物中带正电荷(氮) 部分的带6～9 个负电荷的阴离子部位可能并不存在,因其仅有一个带负电荷的Glu1299 氨基酸残基。ACh 的季铵阳离子基团可能通过与AChE 峡谷四周镶嵌着的芳香氨基酸残基的结合而发生相互作用。通过定点突变技术,显示酶的活性中心催化三联体单元为丝氨酸、组氨酸和谷氨酸,而通过计算机模拟研究TcAChE 与ACh 相互作用,认为催化三联体可能由丝氨酸、苯丙氨酸、组氨酸和色氨酸组成,谷氨酸则在促进质子转移过程中起重要作用。生理条件下,定位于突触后膜上的AChE 的生理功能主要是催化水解ACh ,这是通过AChE 活性中心酯解部位的催化作用实现的。人脑AChE 活性中心由丝氨酸、组氨酸、谷氨酸、丙氨酸、色氨酸和两个甘氨酸共7 个残基组成,直接作用于ACh 的催化三元体可能是丝氨酸、组氨酸和色氨酸3 个残基组成的，

真厉害，不懂这个东西，只知道是神经递质。