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关于血浆蛋白！
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一般纳米材料进入人体后，表面往往会吸附一层血浆蛋白，然后有可能导致被巨噬细胞吞噬。我想问的是，纳米材料被巨噬细胞所吞噬肯定是由于血浆蛋白的吸附所引起的，不过为何单个或者几个血浆蛋白的聚合体在人体内不会被巨噬细胞所吞噬呢？或者说，巨噬细胞是如何区分它吞进的是纳米蛋白复合体还是血浆蛋白呢（特别是纳米材料尺寸不是很大的情况下）？ [ Last edited by dinghuachen on 2013-10-3 at 20:55 ] |
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The other way round. Probably the difference depends on the signalling pathways. The plasma protein may have CD47 containing self-peptide or molecules with similar functions, and CD47 could negotiate with the phagocyte receptor CD172a, thus to realize the ''self passivation'' and keep these proteins safe. In contrary, proteins or particulates without CD47 would induce phagocytic activation and finally engulfed by phagocytes.  Signalling pathways, Copyright-Science Magzine [ Last edited by aircraftvip on 2013-10-4 at 18:22 ] |
7楼2013-10-04 18:19:51
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Here is an excellent paper from the Discher lab to address your question: Science. 2013 Feb 22;339(6122):971-5. doi: 10.1126/science.1229568, Minimal "Self" peptides that inhibit phagocytic clearance and enhance delivery of nanoparticles. Abstract ''Foreign particles and cells are cleared from the body by phagocytes that must also recognize and avoid clearance of "self" cells. The membrane protein CD47 is reportedly a "marker of self" in mice that impedes phagocytosis of self by signaling through the phagocyte receptor CD172a. Minimal "Self" peptides were computationally designed from human CD47 and then synthesized and attached to virus-size particles for intravenous injection into mice that express a CD172a variant compatible with hCD47. Self peptides delay macrophage-mediated clearance of nanoparticles, which promotes persistent circulation that enhances dye and drug delivery to tumors. Self-peptide affinity for CD172a is near the optimum measured for human CD172a variants, and Self peptide also potently inhibits nanoparticle uptake mediated by the contractile cytoskeleton. The reductionist approach reveals the importance of human Self peptides and their utility in enhancing drug delivery and imaging.'' |
2楼2013-10-03 22:33:37
3楼2013-10-04 00:25:08
…………………… 4楼2013-10-04 06:35:50
