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开年新篇!施一公团队Science再发剪接体新成果
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2016年1月8日,清华大学生命学院施一公教授研究组在《科学》(Science)就剪接体的结构与机理研究再发长文(Research Article),题为《U4/U6.U5 三小核核糖核蛋白复合物3.8埃的结构:对剪接体组装及催化的理解》。报道了酿酒酵母(Saccharomyces cerevisiae)剪接体组装过程中的一个关键复合物U4/U6.U5 tri-snRNP高达3.8埃分辨率的冷冻电镜结构,并在此基础上分析了剪接体的组装机制,为进一步理解剪接体的激活及前体信使RNA(pre-mRNA)剪接反应的催化机制提供了重要分子基础。该结构与2015年8月施一公研究组报道的分辨率为3.6埃的裂殖酵母(Schizosaccharomycs pombe)剪接体结构的对比揭示了剪接体在pre-mRNA剪接反应过程中作为核酶(ribozyme)的催化本质,是RNA剪接研究领域的又一重大进展。 原文阅读:The 3.8 Å structure of the U4/U6.U5 tri-snRNP: Insights into spliceosome assembly and catalysis http://www.sciencemag.org/conten ... ce.aad6466.abstract |
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