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开年新篇！施一公团队Science再发剪接体新成果
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2016年1月8日，清华大学生命学院施一公教授研究组在《科学》（Science）就剪接体的结构与机理研究再发长文（Research Article），题为《U4/U6.U5 三小核核糖核蛋白复合物3.8埃的结构：对剪接体组装及催化的理解》。报道了酿酒酵母（Saccharomyces cerevisiae）剪接体组装过程中的一个关键复合物U4/U6.U5 tri-snRNP高达3.8埃分辨率的冷冻电镜结构，并在此基础上分析了剪接体的组装机制，为进一步理解剪接体的激活及前体信使RNA（pre-mRNA）剪接反应的催化机制提供了重要分子基础。该结构与2015年8月施一公研究组报道的分辨率为3.6埃的裂殖酵母（Schizosaccharomycs pombe）剪接体结构的对比揭示了剪接体在pre-mRNA剪接反应过程中作为核酶（ribozyme）的催化本质，是RNA剪接研究领域的又一重大进展。 原文阅读：The 3.8 Å structure of the U4/U6.U5 tri-snRNP: Insights into spliceosome assembly and catalysis http://www.sciencemag.org/conten ... ce.aad6466.abstract |
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