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Chem. Soc. Rev最新综述-杨志谋：重组蛋白交联水凝胶(附相关Science 2篇)
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继Acc. Chem. Res. （酶促短肽超分子水凝胶）之后，杨志谋课题组于2012年11月22日在Chem. Soc. Rev.在线发表综述一篇：重组蛋白作为交联剂用于水凝胶制备。 该文主要介绍基于蛋白质的水凝胶及其制备原理，应用，以及面临的挑战。从原理上来说，蛋白质水凝胶分为两类：共价键交联水凝胶；非共价键交联水凝胶。本文详细介绍这两类蛋白水凝胶的发展、设计原理、潜在应用相对其它水凝胶的优势，包括引用不少经典的Science, Nature, 和最近的一些JACS, Biomaterials, Biomolecules等等。 同时该文也指出蛋白水凝胶所面临的挑战，如成本问题，稳定性问题以及成凝胶量比较大等等，但总体而言蛋白水凝胶以其独特的优势仍然是极具潜力的生物材料。 Recombinant proteins as cross-linkers for hydrogelations Protein-based hydrogels are promising materials for tissue engineering and drug delivery due to the unique properties of proteins such as perfect polydispersity, exact control over monomer sequence, ability to fine-tune molecular-level biochemical interactions, etc. This tutorial review summarizes recent progress on the preparation of protein-based hydrogels and their applications. Typically, we introduce two strategies of covalent and non-covalent ones for the preparation of hydrogels. Hydrogels prepared by the covalent strategy are stable and can respond to the conformational change of proteins. They can be applied for cells encapsulation, screening of drug molecules and heavy metals, etc. Hydrogels formed by non-covalent interactions are injectable physical hydrogels. The simple mixing preparation strategy and fast gelation kinetics guarantee the homogeneous encapsulation of cells and therapeutic agents within them. Therefore, they have been widely applied for the delivery of bioactive components, regenerative medicine, etc. The challenges that remained in this field are also summarized in this paper. We envision that rationally designed protein-based hydrogels will have broad applications in many areas including controlled delivery, tissue engineering, drug screening, etc. |
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本内容由用户自主发布，如果其内容涉及到知识产权问题，其责任在于用户本人，如对版权有异议，请联系邮箱：xiaomuchong@tal.com - 附件 1 : Science.pdf
- 附件 2 : 重组蛋白作为交联剂用于水凝胶制备.pdf
- 附件 3 : Science--DesigningCell-CompatibleHydrogelsforBiomedicalApplications.pdf
2012-11-23 13:07:32, 218.24 K
2012-11-23 13:07:35, 3.66 M
2012-11-23 13:08:52, 2.76 M
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黄河学者14楼
2012-12-16 15:50
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