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肠道细菌抗酸性研究获得重要成果 已有1人参与
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近日，清华大学生命学院施一公教授研究组在Nature在线发表了名为《Structure and mechanism of a glutamate-GABA antiporter》的科研论文，报道了大肠杆菌谷氨酸:γ-氨基丁酸（GABA）反向转运蛋白 (GadC) 的晶体结构，并结合生化实验提出了GadC转运底物的可能机制。 从GadC的三维空间结构信息入手，施一公教授研究组解析了大肠杆菌GadC高分辨率的晶体结构。结构分析表明，含有12个跨膜螺旋的GadC在pH碱性条件下呈现出转运通道开口朝向胞内的构象， GadC羧基端结构域在细胞内一侧像塞子一样将转运通道封闭住。生化实验表明，GadC对底物的转运严格依赖于环境pH值：野生型GadC在pH小于6.5的环境下才具有转运能力，而在pH大于6.5的环境中完全没有活性。羧基端“塞子”结构域在GadC感受pH的过程中起到了重要的调节作用。这样一种机制既保证了抗酸系统在极酸环境中能够启动并转运底物，又防止其在正常生理条件下造成胞内质子不必要的外流。通过在实验管理的反复实践中，该研究成果为进一步研究大肠杆菌抗酸机制提供了重要线索，是肠道细菌抗酸性研究中的重要成果。 关键词：实验管理、肠道细菌、成果 |
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