| 查看: 1224 | 回复: 2 | ||
[求助]
蛋白质荧光 已有2人参与
|
| 本人最近在做蛋白质荧光方面的实验,请问用酶标仪280nm下对同一蛋白溶液进行连续多次激发,会破坏蛋白结构吗?连续测定时荧光强度差别很大是什么原因。在线等。。。 |
» 猜你喜欢
求各位大神看下
已经有23人回复
面上再次挂了,太难了,躺也躺不了,倦也卷不过,小学校之殇!
已经有30人回复
2027年申博
已经有4人回复
好消息?这个有何含义???
已经有10人回复
咨询面上基金
已经有4人回复
8月时间戳变的,举个手。玩一下,释放压力
已经有10人回复
【2027博士申请】纳米药物递送方向
已经有4人回复
UV压敏胶开发
已经有7人回复
有没有H口的?有收到消息的吗?
已经有3人回复
十年后又回来了,论文投稿求助
已经有3人回复

2楼2015-06-04 17:59:09
calorimetry
铜虫 (正式写手)
- 应助: 51 (初中生)
- 金币: 126.8
- 红花: 13
- 帖子: 569
- 在线: 36.5小时
- 虫号: 3901654
- 注册: 2015-06-01
- 性别: MM
- 专业: 生物大分子结构与功能
【答案】应助回帖
★ ★
感谢参与,应助指数 +1
361941517: 金币+2, ★有帮助 2015-06-06 08:09:50
感谢参与,应助指数 +1
361941517: 金币+2, ★有帮助 2015-06-06 08:09:50
|
由于蛋白质中存在着含有共轭双键的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸,phe 257nm tyr 275 nm,trp 280 nm,由于色氨酸的吸收峰最强,因此蛋白质溶液在280nm处具有紫外吸收高峰。 但是蛋白质中存在着含有共轭双键的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的各个吸收峰的强弱和一定程度上的波长变化,与每一个带有芳香环的氨基酸处在蛋白质的构像的分子环境和溶液环境都有关系。后两者发生了变化,蛋白质的吸收峰又会有变化,包括波长,因为phe 257nm tyr 275 nm,trp 280 nm,三者的的强弱会由于三种氨基酸的具体的分子环境而不同,导致三种吸收峰的叠加波长也有所不同。 |
3楼2015-06-05 08:47:43










回复此楼