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Native C3 itself is biologically inactive. C3 is derived by proteolytic processing of a single-chain proC3 precursor to and -chains (Fig. 1A). C3 contains eight MG (macroglobulin) domains that form a key ring, with MG1¨C4 completing one ring,MG5 and MG6 forming a second, overlapping half-ring, and MG7 and MG8 extending the second half-ring . The C345C domain forms a knob-like protrusion (Fig. 1B). The TED is inserted in the CUB domain, which in turn is inserted between MG domains 7 and 8 (Fig. 1 A and B). The reactive thioester bond is shielded from solvent within the interface of the TED with the MG8 domain (Fig. 1B). EM revealed three different groups (I¨CIII) of C3 class averages with different orientations on the grid (Fig. 2 A Lower), which show excellent cross-correlation with projections from the crystal structure (Fig. 3 A¨CC). The domains in C3 are most clearly visible in the group II orientation (Fig. 3B, compare with Fig. 1B). |
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2Â¥2014-12-19 11:05:33
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