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your2007至尊木虫 (著名写手)
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The association behavior of casein over a broad pH range has first been investigated by fluorescent technique together with DLS and turbidity measurements. Casein molecules can self-assemble into casein micelles in the pH ranges 2.0 to 3.0, and 5.5 to 12.0. The hydrophobic interaction, hydrogen bond and electrostatic action are the main interactions in the formation of casein micelles. The results show that the structure of casein micelles is more compact at low pH and looser at high pH. The casein micelle has the most compact structure at pH 5.5, when it has almost no electrostatic repulsion between casein molecules. |
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xiangyi007
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2楼2012-12-26 11:36:41
spinodal
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人们首先联合荧光技术、动弹光散射以及浊度手段对酪蛋白在广泛pH值范围的络合作用进行了研究。酪蛋白分在在pH值为2.0-3.0，以及5.5-12.0之间能够自组装形成酪蛋白胶束。憎水作用、氢键以及静电作用是酪蛋白胶束形成的主要作用。结果表明，酪蛋白胶束结构在低pH值下更紧密，在高pH值下堆积更疏松。酪蛋白胶束在pH为5.5时具有最紧密的堆积结构，此时，胶束间几乎没有静电排斥作用。 不是这领域的，随意翻翻，仅供参考。对于研究方法的专业术语（荧光技术、浊度）不一定准确。 |
3楼2012-12-26 11:44:20
戴维奇奇
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