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cys residue modiication of AST. GSH activation of AST does mot influence the enzyme's substrate inhibition properties. time - and concentration-dependent inactivation. Cys82 is present in close proximity to the substrate-binding site of the enzyme .suggesting the possible involvement of this residue in the redox dependent modification process the proposed dimerization motif demonstrated by sequence alihnment and site directed mutagenesis studies revealed that there are 10 conserved amino acids near the C-terminus in cytosolic SULTs on the protein's surface. the cytosolic proteins were separated on a column of Sephadex G-75 equilibratedwith buffer comtaining either 0.5 mM GSSG or 0.5 mM GSSG.Untreated cytosolic proteins were sepatated in the same column equilibrated with the same buffer without GSH or GSSG. 希望帮忙翻译下，谢谢 |
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3楼2011-05-27 17:18:14
zuodg
铁杆木虫 (正式写手)
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【答案】应助回帖
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sltmac(金币+1): 谢谢应助~~ 2011-05-26 20:44:14
wenjie(金币+20, 翻译EPI+1): 好 2011-05-27 17:19:39
sltmac(金币+1): 谢谢应助~~ 2011-05-26 20:44:14
wenjie(金币+20, 翻译EPI+1): 好 2011-05-27 17:19:39
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AST半胱氨酸残基的修饰 GSH激活AST并不影响AST的底物抑制性质。 依赖于时间与浓度的失活 Cys82所处的位置与AST酶底物结合位点非常接近。这表明Cys82残基可能与氧化还原依赖型的修饰有关联。 序列比对和点突变研究推测的二聚化基序表明，胞浆SULTs 蛋白表面接近C端处可能存在10个保守的氨基酸。 使用Sephadex G-75柱子制备包浆蛋白， 平衡缓冲液包含0.5 mM GSSG 或者0.5 mM GSSG. 未处理的包浆蛋白使用同样的柱子分离，平衡缓冲液中不含GSH或GSSG。 感觉英文版的最后一句有点问题，comtaining either 0.5 mM GSSG or 0.5 mM GSSG，应该有一个GSH吧，是不是笔误？ |
2楼2011-05-26 20:33:08
