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为什么半胱氨基（Cys)如此特殊? 已有1人参与
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lCys的侧链有一个非常活跃的反应性巯基。此基团中的的氢原子可很容易地被自由基和其他基团取代，因而易与其他分子形成共价键。 l二硫键是许多蛋白质三维结构中的重要组成部分。二硫桥键可降低肽的弹性、增加刚度，并减少潜在构象的数量。这样的构象限制对生物活性和结构稳定性来说是至关重要的。它的替换对蛋白质的整体结构来说将可能是戏剧性的。 l疏水性氨基酸如Leu、Ile、Val是螺旋的稳定剂。因为即使半胱氨酸没有形成二硫键也可以使α螺旋稳定。即如果所有的半胱氨酸残基处于还原态（-SH，携带自由巯基），高百分比的螺旋片段将有可能。 l半胱氨酸形成的二硫键对三级结构的稳定来说是持久的。在大多数情况下，键间的S-S桥对形成四级结构是必须的。有时形成二硫键的半胱氨酸残基在一级结构中相距甚远。 l二硫键的拓扑是分析蛋白质一级结构同源性的基础。位于同源蛋白的半胱氨酸残基是非常保守的。仅色氨酸在统计学上比半胱氨酸更为保守。 l半胱氨酸位于巯基酶催化部位的中心。半胱氨酸可直接与底物形成酰基中间体。还原形态作为“巯基缓冲器”维持着蛋白中的半胱氨酸处于还原态。在低的pH值时，平衡偏向还原态，-SH形式，而在碱性环境下，-SH更倾向于被氧化，形成-SR，而 R是除氢原子外的任何物质。 l半胱氨酸也可作为解毒性与过氧化氢和有机过氧化物反应。 |
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