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[资源] 《自然》【nature】2013年1月3日 全文PDF版本

清华大学施一公教授的文章
Structure of a presenilin family intramembrane aspartate protease
Xiaochun Li1,2*, Shangyu Dang1,2*, Chuangye Yan1,2, Xinqi Gong1,2, JiaweiWang2,3 & Yigong Shi1,2
Presenilin and signal peptide peptidase (SPP) are intramembrane aspartyl proteases that regulate important biologicalfunctions in eukaryotes.Mechanisticunderstandingof presenilin and SPPhas been hamperedby relevantstructuralinformation.Herewereport the crystal structure of a presenilin/SPPhomologue (PSH) fromthearchaeonMethanoculleusmarisnigri JR1. The protease, comprising nine transmembrane segments (TMs), adopts a previously unreported protein. The amino-terminal domain, consisting of TM1–6, forms a horseshoe-shaped structure, surrounding TM7–9 of thecarboxy-terminal domain. The two catalytic aspartate residues are located on the cytoplasmic side of TM6 and TM7,spatially close to each other and approximately 8A˚ into the lipid membrane surface. Water molecules gain constantaccess to the catalytic aspartates through a large cavity between the amino- and carboxy-terminal domains. Structuralanalysis reveals insights into the presenilin/SPP family of intramembrane proteases.
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biomaster

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请问12年最后一期有没有呢
8楼2013-01-05 09:49:10
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引用回帖:
8楼: Originally posted by biomaster at 2013-01-05 09:49:10
请问12年最后一期有没有呢

http://muchong.com/bbs/viewthread.php?tid=5329775
9楼2013-01-05 10:27:24
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diandong2楼
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shucanwei3楼
2013-01-05 00:12  
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kane355楼
2013-01-05 07:57  
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冰草6楼
2013-01-05 08:22  
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biomaster7楼
2013-01-05 08:55  
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dengxg6816楼
2013-01-05 19:55  
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here000917楼
2013-01-05 20:07  
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