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your2007至尊木虫 (著名写手)
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| We have found that the dianionic stretching band of the covalently bound phosphate in as-casein at 976 cm1 is sensitive to the ionization state and the binding ofCa 2+ or chitosan. Thus, the neutralization ofthe negative charges ofcarboxylates and phosphates by lowering the pH of as-casein solution from 6.8 to 2.0 led to a dramatic reduction of this signal. Precipitating amounts ofCa 2+ caused a shift in the phosphate signal from 976 to 986 cm1 indicating a direct electrostatic interaction between Ca2+ and phosphate. The interaction of as-casein with low molecular weight chitosan showed a small shift (ca.2 cm1) in the phosphate peak position as compared with pure as-casein with a pronounced reduction in the phosphate peak amplitude that was about a halfofthat ofcasein alone. |
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xxflovezj520
金虫 (小有名气)
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【答案】应助回帖
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your2007: 金币+20, 翻译EPI+1, ★★★★★最佳答案, 谢谢 2012-12-26 08:29:00
your2007: 金币+20, 翻译EPI+1, ★★★★★最佳答案, 谢谢 2012-12-26 08:29:00
| 我们已经发现，在976/厘米双阴离子拉伸带as-酪蛋白的共价结合的磷酸对电离状态和结合态的ca2+离子或壳聚糖非常敏感。因此，通过从6.8至2.0降低as-酪蛋白溶液的pH值，羧酸盐和磷酸盐的负电荷中会导致该信号的显著减少。Ca2+离子的沉淀量导致了磷酸盐信号从976/厘米至986/厘米的转化。这表示Ca2+离子和磷酸之间直接静电的相互作用。与纯as-酪蛋白具有明显的磷酸盐峰值减少幅度相比，as-酪蛋白与低分子量的壳聚糖的相互作用表明了磷酸盐峰值位置的一个小的移动。该移动的幅度只是as-酪蛋白单独作用时幅值减少的一半。 |
2楼2012-12-25 17:59:14
