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[资源] 《自然》[nature] 2012年12月13日全文PDF版本

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《自然》【nature】2012年12月13日全文PDF版本
一起学习，共同进步。

12月13日《自然》杂志精选
宽松双星体系
可能是松散三星体系
非常宽的双星体系（分得很开的、通过引力结合起来的双星对）在银河系中相对比较普遍，但它们却向有关恒星形成的当前理论提出了挑战。问题是，它们的分开会超过坍缩的尘埃和气体云（恒星是从这种云形成的）的典型大小。最近的观测工作表明，非常宽的双星体系经常是三星体系的成员，相近的双星经常具有一个遥远的第三颗伴星。Bo Reipurth 和Seppo Mikkola报告了对新生三星体系的动态演化的多体模拟结果。这些结果表明，尽管三星体系在诞生时是紧凑的，但它们能够在数百万年的时间尺度上形成极端的分层架构，因为其中的一颗星会被动态地分散到一个非常遥远的轨道中。弹射的能量来自另外两颗星的轨道的收缩，这经常使它们看起来像是一颗星。因此，这种松散结合在一起的三星体系看起来将会像是非常宽的双星体系。
SIRT2是细胞死亡的一个调控因子
死亡配体TNF-α通过刺激一个包含“受体相互作用蛋白-1”（RIP1）和“受体相互作用蛋白-3”（RIP3）的复合物的形成来激发坏死。Toren Finkel及其同事通过对小鼠进行研究发现，“依赖于NAD的脱乙酰基酶” SIRT2作为组成成分结合到RIP3上。如果没有SIRT2，RIP1-RIP3复合物不会在TNF-α刺激后形成，坏死就不会发生。RIP1是依赖于SIRT2的脱乙酰化作用的目标，其乙酰化作用调控RIP1-RIP3复合物的形成和TNF-α刺激的坏死。在“缺血—再灌注”受伤过程中（在该过程中坏死普遍发生），RIP1被以依赖于SIRT2的方式脱乙酰。本文作者进而发现，缺失Sirt2基因的心脏或用SIRT2的药物抑制因子处理过的心脏基本上会受到保护而不发生缺血性受伤。因此，SIRT2是程序化坏死的一个重要调控因子，是防止坏死性受伤中一个有希望的药物作用目标。
大型加合物能松开T-抗原的环
“猿病毒-40”（SV40）的复制性解旋酶（大型T-抗原）（T-Ag）过去被认为形成一个“双六聚物”，后者从中间穿过双链DNA，迫使被解开的单链DNA从边上出去。现在，Johannes Walter及其同事发现，这个模型是不正确的，因为功能性形式是一个“单六聚物”。令人吃惊的是，结合到DNA上的蛋白并不会构成影响T-Ag运动的一个障碍，后者能够将该“六聚物”破开，绕过这种蛋白路障。
TatC蛋白运输系统的晶体结构被确定
“双精氨酸转位”（Tat）通道是一个通用运输系统，穿过细胞膜来运输折叠的蛋白。它见于细菌、古生菌、植物叶绿体和一些线粒体中。Tat系统正常情况下也是细菌致病所必需的，是植物光合作用所必要的。现在，超嗜热细菌Aquifex aeolicus 的TatC（一个完整的膜蛋白和这一复合物的核心组分）的晶体结构已被确定，从而为在分子水平上了解这一运输机制开辟了道路。
新方法可实现高效荧光OLEDs
增强“有机发光二极管”（OLEDs）效率的一个成功方式是，加入更多磷光金属有机分子，后者的能量来自正常情况下不发光的三体激子（三体激子一般占所注入的载荷子的75%）。现在，Hiroki Uoyama及其同事介绍了另一种策略，在其中有机基质材料的电子性质由分子设计来微调，从而在不需要添加磷光分子的情况下实现相同的净结果。该新方法利用了不含金属的有机电致发光分子，在其中单体激发态与三体激发态之间的能隙通过设计手段被最小化，从而使三体激子能够被高效地转化成可对总体发射有效作出贡献的状态。他们的器件效率超过19%，可与基于磷光的OLEDs的效率相比。
TPP1端粒蛋白上的TEL氨基酸块
为抗癌提供新思路
人染色体端粒结合蛋白“TPP1蛋白”结合端粒单链DNA，在保护染色体端部中起一个重要作用。它据信既结合又刺激端粒酶（复制染色体端部的酶）。Thomas Cech及其同事利用TPP1的“功能分离突变体”发现，端粒酶结合和端粒封盖是独立的功能。这些突变体识别TPP1表面上的TEL氨基酸块对结合端粒酶和促使其行动来说都是必需的。由于要抑制端粒酶本身已被证明很困难，所以TEL氨基酸块便为抗癌疗法提供了一个有希望的新策略。
RNA可协调大规模蛋白运动
信号识别粒子是一种核糖核蛋白，它是蛋白的正确定位所必需的。它识别新翻译出的蛋白，并与核糖体—新生链复合物结合。这项研究利用单分子方法来阐释从信号识别粒子到SecYEG通道（该通道处理蛋白向内质网中的转位过程）的“交货”机制。所取得的结果为这样一个模型提供了证据：在该模型中，大型功能性RNA起分子脚手架的作用，来协调大规模的蛋白运动。[filename]

[ Last edited by silicare on 2012-12-17 at 09:25 ]

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