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甘氨酸Gly,脯氨酸Pro,这两种氨基酸也很保守是因为有什么特点?
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| 平时做蛋白质多序列比对的时候,多次发现甘氨酸Gly,脯氨酸Pro,这两种氨基酸也很保守,这是因为什么呢?这两种氨基酸有什么特点?特别是在三维结构中经常起什么作用. |
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5楼2012-05-15 16:23:50
2楼2012-05-15 09:44:51
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547star(金币+1): 谢谢参与
547star: 金币+10, 谢谢!有原文吗? 2012-05-16 23:31:24
547star: 回帖置顶 2012-05-16 23:32:54
jiaoyixiong: 金币+5, 鼓励交流 2012-05-17 07:29:12
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jiaoyixiong: 金币+5, 鼓励交流 2012-05-17 07:29:12
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美国Oregon大学的Matthews et al 提出了已知三维空间结构的蛋白质可通过降低去折叠(unfolding)的熵值来研究蛋白质的稳定性。 在蛋白质的解链状态下，Gly由于没有O-碳原子，它的侧链只有一个氢原子，缺乏长侧链的制约使多肽链在GIy残基出现的地方具有显著的构象柔性，它是所有氨基酸中具有最高的构象熵值，因而在折叠的过程中，Gly比其它氨基酸就需要更多的能量(Matthews et,al 1987)。 而Pro包含一个氨基一个羧基及一个吡咯烷环侧链。由于其N原子位于吡咯烷环上，使得Cα-N单键不能旋转，因而不可能形成α-螺旋所需的转角；加上Pro没有N-H基，其侧链又阻止自身C=O基接近主链骨架的N-H基，即不能生成维持α-螺旋构象所需的氢键，因此Pro是α-螺旋的最大破坏者。在多肽链中，Pro不仅限制自身的（Φ，ψ）值，也限制前一个氨基酸的（Φ，ψ）值。Pro的N-C旋转受到吡咯烷环的束缚，因而具有更小的构象自由度，且限定随后的氨基酸在有限的空间中，说明Pro的引入.可以减低蛋白质去折叠时的骨架熵。 因此现在一致认为，Xaa→Pro或Gly→Xaa的置换能够降低蛋白质去折叠时的骨架构型熵，且在结构的刚性部分引进新的分子内作用力，从而提高热稳定性。 所以为了稳定蛋白质的结构，这两个氨基酸的就有可能需要保守一些。 |
6楼2012-05-16 22:42:17
7楼2012-05-17 20:22:36
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