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DPD has been purified from liver tissues of rat [15,36], pig [16,17], bovine [18] and man [19] as well as from Alcaligenes eutrophus [20]. The cloning of the cDNA of porcine DPD [35] allowed the overproduction of the enzyme in Escherichia coli cells and its purification to homogeneity in large quantities [17]. The enzyme is a homodimer of 2111 kDa and contains a number of redox cofactors [16]. Each subunit of 1025 amino acids carries one FMN, one FAD as well as 16 nonheme irons and 16 acid-labile sulfur atoms [21]. Analysis of the amino acid sequence led to the conclusion that pig DPD likely contained four [4Fe–4S] clusters per subunit, two in the N-terminal Cys-rich region and two in a stretch of 50 amino acids at the C-terminus with sequence similarity to bacterial eight-iron ferredoxins [22,23] 翻译给予奖励早到早得金币 |
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笑世狂龙(金币+19, 翻译EPI+1): 谢谢你的翻译。谢谢 2011-03-10 11:10:44
| 人们已从大鼠、猪、牛和人类肝脏以及真养产碱杆菌属纯化到DPD。猪PDPcDNA的合成使得可以在大肠杆菌中过表达这个酶，并且获得大量纯化的均一蛋白。这个酶是一个2 111 kD的同型二聚体，含有大量氧化还原协同因子。每个亚单位有1025个氨基酸，携带一个FMN，一个FAD以及16个非血红素铁离子和16个不耐酸硫原子。通过对氨基酸序列的分析发现猪DPD每个亚单位可能含有4个[4Fe–4S]簇，两个位于N末端富半胱氨酸区，两个位于C末端的一段50个氨基酸上，序列与细菌的含8个铁离子的铁氧还蛋白类似。 |
4楼2011-03-10 10:50:38
3楼2011-03-10 10:38:37
