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BBSRC-联合利华 (UniDLA) 项目：探究翻译后修饰在调节酶稳定性和活性中的作用

概述

本项目旨在探究翻译后修饰 (PTM)（尤其是糖基化）对蛋白质结构、功能和稳定性的影响。真核生物和原核生物蛋白质在合成后通常会发生化学变化，即 PTM，其中包括功能基团的添加，这些变化会显著影响蛋白质的活性、稳定性、定位以及在细胞过程中的相互作用。

关于此机会

项目重点：本研究将考察糖基化这一关键的翻译后修饰及其对酶稳定性和活性的影响。我们将研究两类具有工业应用价值的酶：糖苷水解酶和金属蛋白酶。研究重点将放在糖基化模式上，以确定能够增强结构完整性、蛋白酶抗性和家用护理制剂性能的策略。

糖基化是蛋白质翻译后修饰（PTM）中最关键的一种，它涉及将糖基（聚糖）连接到蛋白质上。最常见的两种类型是：

N-连接糖基化：聚糖连接到天冬酰胺残基的氮原子上。

O-连接糖基化：聚糖连接到丝氨酸或苏氨酸残基的氧原子上。

工业应用：酶广泛应用于从纸浆和造纸到生物燃料等各个行业。在家庭护理应用中，酶在可持续清洁方面发挥着关键作用，有助于减少对化石燃料的依赖并降低碳足迹。然而，由于表面活性剂和其他清洁成分（如蛋白酶）的存在，许多野生型酶在家庭护理配方中不稳定，导致酶的活性显著降低；因此，提高酶稳定性的方法至关重要。

假设：

糖基化可以增强酶的结构稳定性和蛋白水解稳定性。

糖基化的类型、大小和程度显著影响酶的活性和稳定性。

特定的糖基化模式可以优化酶的稳定性和活性。

方法：为了验证这些假设，我们将采用糖蛋白组学、生化分析、结构生物信息学和酶活性测定等方法。

如何申请

1. 联系导师

申请截止日期后，所有申请将由学术人员组成的评审小组进行匿名审核。

2. 准备申请材料

您可能需要以下文件来完成在线申请：

迄今为止的大学成绩单和学位证书

护照信息

个人陈述

两位推荐人的姓名和联系方式。

3. 提交申请

最后，请在线注册并提交申请。提交申请后，您将收到一封确认邮件。我们将与您联系，告知后续步骤。
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