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PLoS Comput Biol：发现蛋白质构象疾病的致病机制
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巴塞罗那自治大学(UAB)的研究人员发现，某些蛋白质即使折叠正确，但仍然能够导致多种蛋白质构象病，如肌萎缩性侧索硬化症(amyotrophic lateral sclerosis)，家族性淀粉样心肌病(familial amyloidotic cardiomyopathy)等。 研究人员对这些蛋白质各个亚基的三维结构进行分析，最终发现了答案所在——这些蛋白质通常是由两个或两个以上的亚基构成，即使蛋白质折叠正确，如果各亚基在组合过程中发生突变，同样能使该蛋白质成为毒性大分子淀粉体纤维(amyloid fibrils)。这项研究发表在近期的PLoS Computational Biology。 蛋白质聚集和错误折叠与一些遗传性或自发性的构象类疾病相关。蛋白质聚集成球状蛋白将导致肝脏，心脏，肾脏和神经疾病。研究人员通过计算机分析，发现在非病理条件下，与构象疾病相关的球状蛋白是成对连接到其他蛋白或亚基复合体中。在连接过程中，蛋白易聚集区域(aggregation-prone regions)相互覆盖，这样就防止易聚集区外露引起蛋白质聚集。但研究人员发现，若连接的区域发生突变，将阻止连接发生，并形成毒性大分子聚集物。 因此，为了阻止蛋白质之间的解离，研究人员打算引入一种能使蛋白质之间加强联系的基因突变，并开发一种特异性阻断已解离区域相互聚集的大分子。 |
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晕 怎么说都有理 
2楼2009-11-01 09:38:02
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