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Sh毕合生物
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关于肌动蛋白的结构介绍
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它的氨基酸序列也是最高度保守的蛋白质之一，因为它在进化过程中几乎没有变化 ，在藻类和人类等多种物种中的差异不超过20%。它有两个显著特征：它是一种缓慢水解 ATP的酶 ，是生物过程的“通用能量货币”。 但是，ATP是必需的，以保持其结构完整性。其高效的结构由几乎独特的折叠过程形成。此外，它能够比任何其他蛋白质进行更多的相互作用 ，这使得它在几乎所有细胞生命水平上都能比其他蛋白质发挥更广泛的功能。 肌球蛋白是与肌动蛋白结合的蛋白质的一个例子。 另一个例子是绒毛蛋白 ，它可以根据周围培养基中钙阳离子的浓度将肌动蛋白编织成束或切割长丝。 肌动蛋白是真核生物中最丰富的蛋白质之一，在整个细胞质中发现它。 事实上，在肌肉纤维中，它占细胞总蛋白质的20%，在其他细胞中占1%-5%。然而，不仅有一种肌动蛋白，编码肌动蛋白的基因被定义为基因家族 （植物中含有超过60种元素的家族，包括基因和假基因 ，在人类中超过30种元素）。 这意味着每个个体的遗传信息都包含产生肌动蛋白变体（称为同种型 ）的指令，这些变体具有略微不同的功能。反过来，这意味着真核生物表达不同的基因，这些基因产生：α-肌动蛋白，存在于收缩结构中； β-肌动蛋白，发现于细胞的扩展边缘，使用其细胞结构的投射作为其移动手段； γ-肌动蛋白，存在于应力纤维的细丝中。除了生物体异构体之间存在的相似性之外，甚至在不同真核生物结构域中包含的生物体之间也存在结构和功能的进化保守性 ：在细菌中已经鉴定出肌动蛋白同源物 MreB ，其是一种蛋白质。能够聚合成微丝。在古生菌中 ，同系物Ta0583甚至更类似于真核动物。 细胞肌动蛋白有两种形式：称为G-肌动蛋白的单体小球和称为F-肌动蛋白的聚合物长丝（即，由许多G-肌动蛋白单体组成的长丝）。 F-肌动蛋白也可以描述为微丝。两条平行的F-肌动蛋白链必须旋转166度才能正确地位于彼此的顶部。这产生了在细胞骨架中发现的微丝的双螺旋结构。 微丝的直径约为7nm ，螺旋每37nm重复一次。每个肌动蛋白分子都与三磷酸腺苷 （ATP）或二磷酸腺苷 （ADP）分子结合，后者与Mg2+阳离子相关。 与所有可能的组合相比，最常见的肌动蛋白形式是ATP-G-肌动蛋白和ADP-F-肌动蛋白。 |
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