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[优秀文章推荐]Molecular Cell：蛋白质翻译后修饰调控植物胁迫反应研究取得进展
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蛋白质亚硝基化与甲基化通路互作调控植物胁迫反应的工作模型图 甲基化修饰与一氧化氮依赖的亚硝基化修饰是高度保守的蛋白质翻译后修饰，这两类修饰参与调控众多生物学过程，包括调控非生物胁迫反应。但二者调控非生物胁迫的分子机制不甚清楚。 中国科学院遗传与发育生物学研究所左建儒研究组在亚硝基化蛋白质组学研究中发现，拟南芥蛋白质精氨酸甲基转移酶PRMT5被亚硝基化修饰。PRMT5是在高等真核生物中高度保守的一个酶，催化精氨酸双对称性甲基化修饰，其底物包括pre-mRNA剪接体的核心组分。生化和分子遗传学分析表明，在响应非生物胁迫时，NO通过对PRMT5第125位半胱氨酸残基(Cys-125)特异的亚硝基化修饰而调控其甲基转移酶活性，即Cys-125为PRMT5感受NO信号必需。PRMT5甲基转移酶中Cys-125的亚硝基化修饰增强了植物体内精氨酸双对称性甲基化修饰的水平，介导胁迫相关基因pre-mRNA的正常剪切，因而增强了植物对胁迫的耐受性。上述研究发现NO介导的蛋白质亚硝基化修饰与蛋白质甲基化通路互作，从而协调植物拮抗非生物胁迫的分子机制。 S-Nitrosylation at Cys-125 Enhances PRMT5 Methyltransferase Activity 上述研究由遗传发育所左建儒研究组、曹晓风研究组、鲍时来研究组与中科院微生物研究所孔照胜研究组合作完成。相关论文于7月27日在Molecular Cell杂志在线发表。左建儒研究组博士后胡济梁、左建儒研究组与孔照胜研究组联合培养博士后杨焕杰为该论文共同第一作者。该研究得到了国家自然科学基金委、中科院战略性先导科技专项、植物基因组国家重点实验室、中国博士后科学基金会与中科院联合资助博士后基金等的资助。 Summary Methylation and nitric oxide (NO)-based S-nitrosylation are highly conserved protein posttranslational modifications that regulate diverse biological processes. In higher eukaryotes, PRMT5 catalyzes Arg symmetric dimethylation, including key components of the spliceosome. The Arabidopsis prmt5 mutant shows severe developmental defects and impaired stress responses. However, little is known about the mechanisms regulating the PRMT5 activity. Here, we report that NO positively regulates the PRMT5 activity through S-nitrosylation at Cys-125 during stress responses. In prmt5-1 plants, a PRMT5C125S transgene, carrying a non-nitrosylatable mutation at Cys-125, fully rescues the developmental defects, but not the stress hypersensitive phenotype and the responsiveness to NO during stress responses. Moreover, the salt-induced Arg symmetric dimethylation is abolished in PRMT5C125S/prmt5-1 plants, correlated to aberrant splicing of pre-mRNA derived from a stress-related gene. These findings define a mechanism by which plants transduce stress-triggered NO signal to protein methylation machinery through S-nitrosylation of PRMT5 in response to environmental alterations. |
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