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关于酶的Km及IC50
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酶的Km会不会随酶浓度的变化而变化?我认为会,我是这样想的:Km表示酶促反应速度达到Vmax值一半时的底物浓度[S]。如果酶浓度变大,则达到1/2Vmax时的所需的底物浓度会变大,那么Km值会变大。这样的话我觉得Km就无法客观表示酶与底物的亲和力强弱了,除非说明酶浓度。 另一个问题是关于IC50值的,体系的酶浓度会不会影响IC50值?我认为会,并且认为IC50不具有客观表现抑制剂抑制强弱的能力,除非在用IC50值时说明酶浓度。 |
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小木虫: 金币+0.5, 给个红包,谢谢回帖
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昨天晚上可能太困了,有些地方漏了点东西!现在补上!(对第2条的解释补上!!!) 1).Km只是一个酶的特征性常量!与底物浓度无关,却与环境的理化因素有关!当然每个酶的Km值是不同的! 对于每一个酶促反应来说,在一定条件下,他都有特定的值,因此常被用来鉴别酶。不同的酶Km值相差很大,一般为10-3~10-5 mol/L 2). 求Km值一般利用lineweaver—Burk法(双倒数作图法)来求!将V=(Vmax*[S])/(Km+[S])变形为1/V=(Km/Vmax)*(1/[S])+1/Vmax.将1/V是关于1/[S]的线性函数(希望能看懂)!令1/V=0,即可得到1/Km=-1/[S](并不表示Km是个负值!!1/Km只表示在1/[S]上的截距!!)此时,Km值已经求出! 3).说明一下,那个米氏方程公式只是他的计算公式!!!并不表示他与底物和反应速度的关系!!!! 举个例子:密度这个单位,大家都很熟悉吧!p=m/V,他是物质的固有属性,他不随物质体积和质量变化而变化的!!但是温度可以改变他!例如水的密度在4度是最大的!这个只是密度的计算公式!并不表示他与质量与体积之间的关系! 好吧 ,就这么多吧!希望对你有用!!! ![]() ![]() ![]() |
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