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[交流]
氨基酸与锌的亲和力问题
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帮朋友请教一个问题。 请问各位大侠。 哪些氨基酸与过渡金属锌的亲和力最强呢？ 谢谢。  [ 来自科研家族 生物医药家族 ] |
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brightfuture01
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不懂，帮顶~~ 2楼2012-03-08 23:36:39
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没反应过来，现在知道什么意思了，谢谢哈。 18楼2012-03-27 08:39:22
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我根据我在分子生物版回答的一帖补充一下这个问题。 “很多氨基酸都可以和过渡金属离子螯合,有氨基和羧基,金属离子有空电子轨道的话就可以配位.”这是没有错的。 确定配位键的大小，以及怎样除去含金属的蛋白质的中的锌离子的方法可以参考： 1.根据配位化学原理：与一个同样的金属原子或离子（在配合物种两者都叫中心原子）形成配位键越多的化合物一般一旦与该金属原子或离子形成了螯合物会越稳定； 2.蛋白质性形后，失去空间保护的蛋白质螯合物中的金属原子或离子会更容易拆解下来。 3.任何螯合物（包括锌指蛋白）都是处于动态平衡状态，所以螯合物中的配位键结合的金属原子或离子（在配合物种两者都叫中心原子）都不是永远呆在螯合物（包括锌指蛋白），所以锌指蛋白质可能在（至少理论上）生理条件下失去锌离子而稳定存在。但是如果重新表达无锌离子的锌指蛋白会不会形成天然蛋白，我不清楚，因为蛋白质折叠的影响因素很多，在细胞内至少还要考虑分子拥挤和折叠酶及分子伴侣的因素，还有我现在并不清楚在细胞内的锌指蛋白的锌离子是不是在其他蛋白质和酶作用下接上去的。因此，不建议重现表达，而建议直接使用竞争性螯合试剂去除锌指蛋白的锌离子。 根据第一条原理可以使用用冠醚（大环多元醚）、咕啉等伸向螯合物中的配位键结合的金属原子或离子（在配合物种两者都叫中心原子）的齿（配位键）比较多的化合物来竞争夺取锌指蛋白的锌离子，而后用超滤或者透析方法去除掉有机螯合物。 另外，还可以在溶液中加入冠醚、咕啉、EDTA等能与金属形成螯合物的有机物的情况下，通入少量的电流，比照蛋白质电泳的电流、电压的10%以下的值，改变溶液的氧化还原环境也会有利于去掉锌指蛋白的锌原子；之前可加入变性剂对蛋白质变性，暴露出锌指蛋白的锌原子的结合位点；而后透析或者超滤去掉变性剂和螯合上从锌指蛋白抢夺到的锌原子的能与金属形成螯合物的有机物，这样应该至少可以获得一些无锌原子的锌指蛋白。 不过直接电泳企图获得无锌离子的锌指蛋白不大可能，因为很难对电泳的样品复性，就算能够复性，没有其他的冠醚、咕啉、EDTA等能与金属形成螯合物的有机物的情况下，被氧化或者出来的锌离子的行为也很难预测。因此，我不建议如此，还有上面所说的蛋白质变性不要用热变性，因为一般无法恢复天然态，可以用酸碱变性或者盐酸胍或尿素变性，至少去除变性剂后能够有些蛋白质复性。 配位化学： https://ishare.iask.sina.com.cn/f/20547086.html?from=like |
25楼2013-04-21 16:45:40
凌波丽
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29楼2014-09-16 20:16:13
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jacy_cheyn13楼
2012-03-26 10:14
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痴夷子皮: 金币+5, 谢谢哈。 2012-03-27 08:39:38
痴夷子皮: 金币+1 2012-05-05 00:41:32
GSH
痴夷子皮: 金币+1 2012-05-05 00:41:32
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