蛋白质与小分子结合 热稳定性变化
蛋白质与小分子存在相互作用，热稳定性如何变化？13年14年的science和nature protocol上的CETSA都是说结合会使蛋白质热稳定性增加，原理是ligand-induced stabilization of target protein，结合后释放自由能，热稳定性增加。在没有其他蛋白干扰的体系下，加入小分子如果使蛋白热稳定性降低又能说明什么，不能说明存在相互作用吗？
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CESTA的数据和NanoBRET的数据，一起来看，是不是更有说服力一些？？
让蛋白的 Tm 值升高，或者降低，其实都能说明 ligand 与蛋白产生了相互作用，这只是个理化性质上的变化。一般结合形成复合物后使蛋白的稳定性提高，Tm值上升，但是也有的配体与蛋白结合后，Tm明显降低，筛选配体的时候可以将两种都选出来，进一步测Kd 或者IC50 加以验证，